Pengetahuan tentang struktur tiga dimensi (3D) protein sangat penting untuk memahami karakter dan fungsinya pada tingkat molekuler. Akan tetapi, biaya prosedur dan instrumentasi penentuan struktur protein di laboratorium sangat besar beserta relatif sulit karena memerlukan instrumen yang canggih, dan waktu penelitian yang lama. Sebagai alternatif beberapa pendekatan in silico dapat digunakan untuk memprediksi struktur 3D protein, yaitu fold recognition dan metode homologi. Tujuan dari penelitian ini membandingan model struktur 3D protein calponin Ikan Gabus (Channa Striata) dengan websiteSWISS-MODEL dan phyre². Sekuen protein target didapatkan dari UniProt KB dengan kode K9LH64. Hasil Penelitian didapatkan template untuk membangun model adalah 1wyn.1.A. pada SWISS-MODEL dan kode c1wynA pada Phyre². Hasil evaluasi model untuk SWISS-MODEL dengan nilai Molprobity: 1,87; clashscore: 2,34; favoured region: 90,08%; outlier: 0,0%; rotamer outlier: 2,59%; C-β deviation: 1;bad bonds: 0/1078; bad angles: 6/1450, sedangkan phyre² menghasilkan model dengan nilai coverage 45%, nilai confidence 100%, dan nilai i.d. 69%.Hasil validasi model menggunakan program PROCHECK menunjukkan SWISS-MODEL berada plot residu most favored sebesar 89,7%, sedangkan phyre² berada pada plot residu most favored sebesar 82,4%. Kedua model tersebut layak dijadikan model pada calponin ikan gabus, karena berada didaerah disallowed dibawah 15%.Hasil analisis STRING didapatkan score protein STAT4 sebesar 0,901; ACTA2 sebesar 0,791; dan TPM1 sebesar 0,786. Hasil moleculer docking menggunakan PatchDockdidapatkan nilai Atomic Contact Energy (ACE) protein CNNMP2-ACTA2AF sebesar 372,76 kJ/mol; protein CNNMSM-TPM1AF sebesar -47,59 kJ/mol.Ikatan yang terjadi pada CNNMP2-ACTA2AF seperti ikatan hidrogen terdapat pada Gly41, Glu60, Arg64, Arg66, Pro67, Gly68, Lys71dan ikatan hidrofobik pada Arg64, Lys71, Lys72, Ile73, Val138 sedangkan CNNMSM-TPM1AF ikatan hidrogen pada residu asam amino Tyr96, Cys134, Ser136, Arg137, Arg147, Gln148dan ikatan hidrofobik terdapat pada Ala95, Tyr96, Met128, Cys134, Tyr144, Arg147. Berdasarkan hasil penelitian yang didapatkan bahwa pemodelan protein calponin pada Ikan Gabus(Channa Striata) menggunakanprogram Phyre² (MP2) dan SWISS-MODEL (MSM) mengindikasikan model yang digunakan relatif baik.

Kata Kunci: fold recognition, metode homologi, Swiss-model, Phyre², struktur 3D protein, calponin